جزوه صنایع تخمیری رشته صنایع غذایی
جزوه صنایع تخمیری رشته صنایع غدایی با کد 0008 با فرمت pdf
مشخصات فایل
تعداد صفحات | 43 |
حجم | 463 کیلوبایت |
فرمت فایل اصلی | |
دسته بندی | جزوه |
توضیحات کامل
فهرست مطالب:
آنـزیمهای میـکروبی
آنزیمهای میکروبی
تثبیت آنزیمها
تولید تجاری آنزیمهای میکروبی
آنزیمهای فرآوری نشاسته و کربوهیدراتهای وابسته
آنزیمهای مورد استفاده در تولید پنیر
آنزیمهای موردنیاز در تولید آبمیوه
اتـانول صنـعتی
اتانول صنعتی
تبدیل بیولوژیکی نشاستۀ ذرت
تبدیل بیولوژیکی مواد لیگنوسلولزی
اسیدهای آمینه
گلوتامیک اسید
تولید صنعتی L گلوتامیک اسید
لایزین
اسیدهای آلی
اسید سیتریک
بیوسنتز اسید سیتریک
اسید لاکتیک
مـواد غـذایی تـخمیـری
مواد غذایی تخمیری
تولید سرکه
مراحل تولید سرکه
تخمیر الکلی
تخمیر استیکی
روشهای استیفیکاسیون در تولید سرکه
روشهای سطحی سنتی
ژنراتورهای قطرهای
روشهای غوطهوری
فرآیندهای نهایی
بهبود فرآوری
فرآوردههای لبنی تخمیری
تولید کره
تولید ماست
تولید پنیر
فرآیند رسیدن پنیر
پروبیوتیکها
سایر غذاهای تخمیری سنتی
گوشت و ماهی تخمیر شده
فرآوردههای گیاهی تخمیری
نان
تولید سائرکرات (کلم شور تخمیری)
تخمیر دانۀ سویا
تخمیر قهوه، کاکائو و چای
افزودنیها و مکملهای غذایی
چربیها
مواد نگدارندۀ طبیعی مواد غذایی
تولید نایزین
نوکلئوزیدها، نوکلئوتیدها و ترکیبات وابسته
ویتامینها
کاروتنوئیدها
کوبالامین (ویتامین 12B)
ریبوفلاوین (ویتامین 2B)
تولید زیست تودۀ سلولی
تولید مخمر نانوایی
تولید پروتئین تک یاخته
ایمنی پروتئینهای تکیاخته
بسترههای کربن
مراحل فرآیند تولید پروتئین تک یاخته
فرآیند بل
فرآیند سیمبا
فرآیند پکیلو
قارچهای خوراکی
مزایای تولید قارچ خوراکی
گونۀ Agaricus bisporus
قارچهای خاص
گونۀ (Shiitake Lentinula edodes)
قسمتی از متن جزوه :
آنزیمهای میکروبی
در بسیاری از فرآیندهای صنعتی، آنزیمهای میکروبی تجاری به صورت فزایندهای جایگزین کاتالیستهای شیمیایی رایج شدهاند. آنزیمها برخلاف کاتالیستهای شیمیایی دارای مزایایی چون امکان به کارگیری تحت شرایط نسبتاً معتدل حرارتی، pH و فشار میباشند. این مسأله باعث مصرف انرژی کمتر میشود و معمولاً نیاز به تجهیزاتی که به سایش و خورندگی مقاوم هستند، نیست. آنزیمها به صورت اختصاصی عمل نموده و اغلب درجۀ انتخابی ویژهای دارند و کاتالیستهایی هستند که محصولات جانبی نامطلوب تولید نمینمایند. در نتیجه، نیاز کمتری به تصفیه و خالصسازی فرآوردۀ موردنظر میباشد. در مقایسه با فرآیندهای شیمیایی، فرآیندهایی که بر پایۀ آنزیم بنا شدهاند، همسو و متناسب با محیط زیست هستند زیرا آنزیمها، قابلیت تجزیۀ بیولوژیکی داشته و مشکلات کمتری از نظر دفع ضایعات دارند. برخی آنزیمها نه تنها در محیطهای مایع بلکه در سیستمهای دوفازی آب- حلال آلی و در محیط غیرآبی آلی به خصوص حلالهای آبگریز (هیدروفوب) نیز عمل مینمایند. کار کردن تحت چنین شرایطی اغلب میتواند عمل آنزیم به خصوص در مواردی که بسترهها دارای حلالیت محدود در آب هستند را بهبود بخشد.
طبقهبندی آنزیمها بر پایۀ سیستمی است که نخستین بار توسط اتحادیۀ بینالمللی بیوشیمی ارائه شد (1979). شش گروه عمده وجود دارند که بر اساس نوع واکنشی که کاتالیز میکنند طبقهبندی میشوند:
اکسیدوردوکتازها (دستۀ 1)که واکنشهای اکسیداسیون- احیا که انتقال اتمهای H، O یا الکترونها میباشند را کاتالیز مینمایند؛
ترانسفرازها (دستۀ 2)که انتقال یک گروه از یک مولکول به مولکول دیگر را کاتالیز مینمایند؛
هیدرولازها (دستۀ 3)که هیدرولیز که شکستن پیوندها از طریق اضافه کردن مولکول آب میباشد را کاتالیز مینمایند؛
لیازها (دستۀ 4)که جدا شدن پیوندها به طرقی غیر از هیدرولیز و اکسیداسیون را کاتالیز مینمایند؛
ایزومرازها (دستۀ 5)که نظم مجدد ساختار مولکولها را کاتالیز مینماید؛
لیگازها یا سینتتازها (دستۀ 6)که تشکیل اتصالات جدید مثل C-N، C-O، C-C و C-S را با شکستن ATP کاتالیز مینمایند.
هر آنزیم دارای کُد چهار رقمی برای مشخص کردن دسته، زیردسته و … میباشد. به عنوان مثال اینورتاز که یک هیدرولاز است به شکل EC 3.2.1.26 طبقهبندی میشود.
هر ساله چندین هزار تن از آنزیمهای تجاری تولید میشود که دارای ارزش بیش از 1500 میلیون دلار میباشند. تعداد کمی از آنزیمهای گیاهی و حیوانی نیز مورد استفاده قرار میگیرند ولی امروزه اکثر آنزیمهای تجاری از منابع میکروبی به دست میآیند. اکثر این آنزیمها، خارج سلولی هستند و عمدۀ آنها از گونههای مختلف باسیلوس استخراج میشوند. آنزیمهای پروتئاز و آمیلاز این باکتریها به صورت گستردهای به کار میروند و به خصوص تقاضا برای آنزیمهای مقاوم به حرارت که از تعدادی از اعضای این جنس به دست میآیند، وجود دارد. بخش عمدۀ تمام آنزیمهای تجاری یعنی حدود 34 درصد آنها به عنوان آنزیمهای شوینده به کار میروند، 14 درصد برای مصارف مربوط به فرآوردههای لبنی، 12 درصد برای فرآوری نشاسته و 11 درصد برای مصارف نساجی مصرف میشوند. 29 درصد باقیمانده برای مصارف متنوع دیگر به کار برده میشوند.
تثبیت آنزیمها
آنزیمهای پرهزینه مثل بسیاری از آنزیمهای میکروبی درون سلولی، و آنزیمهایی که در بیوسنسورها و سیستمهای آزمایشی تجزیهای به کار میروند، اغلب به شکل تثبیت شده استفاده میشوند. در فرآیندهای صنعتی، تثبیت آنزیم باعث حفظ و تسهیل بازیافت آن میشود و این روش به کارگیری آنزیم دارای جنبههای مفید دیگری نیز میباشد که شامل:
قابلیت استفادۀ مجدد؛
مناسب بودن برای استفاده مداوم؛
فرآوردۀ تولیدی فاقد آنزیم بوده و در نتیجه نیاز به عملیات اضافی جهت خارج یا غیرفعال کردن آنزیم نمیباشد؛
بهبود ثبات آنزیم؛
کاهش مشکلات در دفع ضایعات.
آنزیمها را میتوان از طریق جذب سطحی و اتصال یونی یا کووالانسی بر روی مواد جامد آلی یا غیرآلی کمکی مثل نایلون، بنتونیت، سلولز و دکستران تثبیت نمود. از این طریق آنزیم را میتوان در درون غشاهای نیمه تراوا که درون ژلها یا فیبرها محصور شدهاند، به صورت کپسولهای کوچک (میکروکپسول) پوششدار کرد و از این طریق میتوان آنزیمهای درون سلولی را درون سلولهای تولیدکنندۀ آنها تثبیت نمود.
تولید تجاری آنزیمهای میکروبی
اگرچه برای تولید تجاری آنزیمهای میکروبی، از برخی روشهای تخمیر بر روی بستره جامد استفاده میشود ولی به ویژه آنزیمهای قارچی خارج سلولی عمدتاً از طریق روشهای تخمیر غوطهوری تولید میشوند. در حقیقت، اولین آنزیم میکروبی تجاری از طریق تخمیر بر روی بستره جامد تولید شد. آنزیم تاکادیاستاز که یک آمیلاز قارچی است، از طریق کشت Asperigillus oryzae روی محیط کشت سبوس گندم یا برنج مرطوب تولید شد. اکثر آنزیمهای صنعتی از طریق فرآیند ناپیوسته تولید میشوند و اخیراً تعداد اندکی از آنها از طریق تخمیر به روش پیوسته نیز تولید میگردند. دستگاههای تخمیر برای تولید انبوه آنزیمها دارای ظرفیتی تا 3m 100 هستند ولی آنزیمهای بسیار کارآمد در مقیاسهای کوچکتر و در حد چند صد لیتر یا کمتر تولید میشوند. اکثر دستگاههای تخمیر، راکتورهای بشکهای مجهز به همزن هستند که تحت شرایط اسپتیک عمل کرده و در آنها از محیطهای کشت پیچیدۀ نامشخص با هزینۀ کم استفاده میشود.
همانند هر فرآیند تخمیری دیگر، فرآیند تولید آنزیم نیز به صورت سنتی با جستجو برای یافتن ارگانیسم تولیدکنندۀ آنها آغاز میشود. برای آنزیمهایی که کاربردهای دارویی یا غذایی دارند، استفاده از ارگانیسمهایی که به عنوان GRAS ثبت شدهاند اهمیت زیادی دارد. برای تشخیص خصوصیات آنزیم مثل pH بهینه و مقاومت حرارتی آن، و آزمایش توانایی ترشح آنزیم موردنظر، انتخاب و بهگزینی میکروارگانیسمها امری ضروری میباشد. آنزیمهای حاصل از ارگانیسمهای ترموفیل دارای مزایای متعددی میباشند. این آنزیمها مقاوم به حرارت بوده و قادر به کار در درجۀ حرارتهای بالاتر از آنزیمهای حاصل از ارگانیسمهای مزوفیل میباشند، در نتیجه باعث افزایش سرعت انتشار و قابلیت حل، و کاهش ویسکوزیته و مخاطرۀ آلودگی میکروبی میشوند. سیستم تخمیر و شرایط مناسب برای تولید حداکثر مقدار آنزیم در واحد زیست توده که با استفاده از منابع کربن و نیتروژن ارزانقیمت صورت میگیرد نیز باید مشخص شوند. به جز مقدار تولید آنزیم، پایداری آن که میتواند بر زمانبندی و فرآیندهای به کار گرفته شده در عملیات پاییندستی مؤثر باشد، مهم است. درجۀ خالصسازی بسته به این که آنزیم درون سلولی یا خارج سلولی باشد و نیز نوع مصرف نهایی آن متفاوت است. فرآیندهای پاییندستی شامل جداسازی، خالصسازی، پایدار کردن و نگهداری آنزیم است.
آنزیمهای فرآوری نشاسته و کربوهیدراتهای وابسته
آنزیمهای میکروبی در فرآوری نشاسته که یک پلیساکارید متشکل از آمیلوز و آمیلوپکتین میباشد، نقش مؤثری دارند. a- آمیلاز یکی از مهمترین آنزیمهای صنعتی است. این آنزیم درونی به صورت تصادفی روی اتصالات (4®1)a عمل نموده و نهایتاً واحدهای گلوکز، مالتوز و مالتوتریوز را تولید مینماید. این آنزیم همچنین میتواند شکستن اتصالات درونی (4®1)a در گلیکوژن و الیگوساکاریدها را کاتالیز نماید.
در دهۀ 1950، آمیلازهای قارچی برای ساخت شربتهای قندی که حاوی مخلوطی از قندهایی است که با استفاده از روش مرسوم هیدرولیز اسیدی نشاسته نمیتوان آنها را تولید کرد به کار میرفت. به علاوه a- آمیلازها در بعضی صنایع تخمیری به خصوص در نانوایی که نیاز به مایع کردن نشاسته و هیدرولیز دکسترین میباشد، به کار برده میشوند. این آنزیم توسط بسیاری از میکروارگانیسمهای دیگر از جمله باکتریها و برخی مخمرها نیز ترشح میشود. a- آمیلاز مقاوم به حرارت که از گونههای باسیلوس مثل Bacillus licheniformis به دست میآید بسیار مفید میباشد.
موفقیت بعدی کشف آمیلوگلوکوزیداز (گلوکوآمیلاز) حاصل از Aspergillus niger و گونههای رایزوپوس در اوایل دهۀ 1960 بود. این آنزیم میتواند نشاسته و دکسترینها را کاملاً شکسته و به گلوکز تبدیل نماید. در طی چند سالی که این آنزیم شناخته شد، به دلیل عملکرد بالا، درجۀ خلوص بالا و سهولت کریستالیزاسیون فرآورده، فرآیند استفاده از این آنزیم جایگزین تمام روشهای رایج تولید گلوکز از طریق هیدرولیز اسیدی شد. بعدها این فرآیند با استفاده از آمیلاز باکتریایی مقاوم به حرارت در پیش تیمار نشاسته (مایعسازی) مورد اصلاحات بیشتری قرار گرفت.
تولید آنزیم گلوکز ایزومراز نیز موفقیت قابل توجه دیگری در صنایع تولید نشاسته بوده است. این آنزیم را میتوان از بسیاری از باکتریها مثل گونههای باسیلوس و استرپتومایسس به دست آورد و معمولاً به صورت تثبیت شده، برای تبدیل گلوکز به فروکتوز به کار میرود. فرآوردهای که از تبدیل کامل گلوکز به فروکتوز به دست میآید، دارای ارزش انرژیزایی مشابه گلوکز بوده ولی اثر شیرینکنندگی آن تقریباً دو برابر بیشتر از آن است. گلوکز موجود در بستره معمولاً از هیدرولیز نشاستۀ ذرت به دست میآید و سپس توسط گلوکز ایزومراز به مخلوطی از گلوکز و فروکتوز تبدیل میگردد. درصد تبدیل، 50-40 درصد بوده و فرآوردۀ نهایی را شربت ذرت با فروکتوز بالا (HFCS) یا ایزوسیروپ مینامند.
اینورتاز (b- فروکتوفورانوزیداز) اولین آنزیمی بود که برای استفاده در مقیاس صنعتی، تثبیت شد. تبدیل ساکارز به گلوکز و فروکتوز با استفاده از آنزیم اینورتاز تثبیت شده، جایگزین روش مرسوم هیدرولیز توسط اسید شد. این آنزیم اولین بار از S. cerevisiae اتولیز شده در شرایط 7/4=pH به دست آمد و از طریق سولفات کلسیم تصفیه و فیلتر شد و سپس بر روی ذغال استخوان جذب سطحی گردید. امروزه، اینورتاز از دیگر مخمرها یا قارچهای رشتهای مثل A. niger و A. oryzae نیز به دست میآید. به غیر از تولید شربت، این آنزیم در صنایع شیرینیسازی نیز به کار گرفته میشود. به عنوان مثال، شکلاتهایی که دارای مغز نرم هستند، با استفاده از یک مادۀ پرکننده با پایۀ ساکارز جامد که حاوی مقداری اینورتاز است و یک لایۀ شکلات، تهیه میشوند. در طی دو هفته، مغز شکلات به شربت گلوکز- فروکتوز تبدیل میشود.
آنزیم لاکتاز (b- گالاکتوزیداز) در تعدادی از فرآیندهای صنعتی که نیاز به هیدرولیز لاکتوز شیر است ودر آن غلظت دیساکارید (w/v) 7/4 درصد میباشد، به کار گرفته میشود. هیدرولیز لاکتوز به گلوکز و گالاکتوز در شیر با فرآوردههای لبنی مختص کودکانی که قادر به هضم لاکتوز نمیباشند و در برخی نواحی دنیا مثل نواحی از آفریقا و جنوب شرقی آسیا که بخش زیادی از جمعیت را بزرگسالانی تشکیل میدهند که قادر به هضم لاکتوز نمیباشند، به کار میرود. هیدرولیز لاکتوز در ساخت فرآوردههایی مثل بستنی نیز مفید میباشد زیرا حلالیت کم این دیساکارید باعث تشکیل کریستالی میشود که بافت شنی نامطلوبی را در بستنی ایجاد مینماید. به علاوه، تبدیل لاکتوز به گلوکز و گالاکتوز، شیرینی نسبی آن را چهار برابر افزایش میدهد.
لاکتوز تجاری از Kluyveromyces maxianus (که قبلاً K. fragilis گفته میشد)، A. niger یا A. oryzae به دست میآید. آنزیمهای مخمری دارای pH بهینۀ 0/7-0/6 هستند در حالی که آنزیمهای آسپرجیلوس دارای pH بهینۀ 0/4-0/3 میباشند. این آنزیمها میتوانند به طور آزاد یا به صورت تثبیت شده مصرف شوند که در حالت تثبیت شده در تصفیۀ آب پنیر مفید میباشند. آنزیمهای مخمری از طریق اتصال به فیبرهای استات سلولز، تثبیت میشوند. آنزیمهای آسپرجیلوس در حفرهای به قطر mm 5/0 از سیلیس متخلخل جهت استفاده در راکتورهای با بستر فشرده شده، تثبیت میشوند.
توضیحات بیشتر و دانلود
صدور پیش فاکتور، پرداخت آنلاین و دانلود